Z zeszytu:
Białka:
1) należą do najważniejszych składników budulcowych, pokarmowych,
2) Zbudowane są z: azotu, węgla, wodoru, tlenu,
3) Pierwiastki te łączą się w aminokwasy, które są podstawowymi cegiełkami potrzebnymi do budowy białek,
4) Budowa jest bardzo skomplikowana
5) W skład aminokwasu wchodzi: grupa kwasowaà [COOH], grupa aminowa [NH2],
6) Aminokwasy mają zdolność łączenia się między sobą za pomocą specjalnego wiązania peptydowego,
7) W skład niektórych białek wchodzą takie pierwiastki jak: siarka, fosfor, wapń, żelazo, miedź, jod, cynk, magnez,
8) Wspólną cechą białek jest tworzenie roztworów koloidalnych,
9) W organizmie człowieka występuje ok. 1600 rodzajów różnych białek.
10) Jeśli ogrzejemy białka do temp. Powyżej 50C spowoduje to nie odwracalne zmiany- koagulację.
Białka są to wielocząsteczkowe biopolimery zbudowane z reszt aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi –CONH-.
Główne pierwiastki pochodzące w skład białek: C,O,H,N,S, a także P oraz niekiedy kationy metali Mn, Zn, Mg, Fe, Cu.
Właściwości chemiczne białek:
- skład elementarny: węgiel (50-55%), wodór (6-7%), tlen (20-23%), azot (12-19%), siarka (0,2-3%), fosfor (0-6%).
Budowa:
Łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie „:nitkę”.
Ze względu na przestrzenną strukturę białka dzielimy na:
- strukturę I rzędową: struktura pierwotna określona przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu białkowych,
- strukturę II rzędową: struktury powstające w wyniku tworzenia wiązań wodorowych pomiędzy tlenem gr C=O a wodorem gr NH; do tych struktur zalicza się: Helisę, str. Beta- fałdowa, pętla omega (beta zakręt),
- strukturę III rzędową: białko str II rzędowej stabilizowane resztami aminokwasowymi. Tworzy mostki dwusiarczkowi –S-S- (pomiędzy resztami cysterny lub metioniny),
- strukturę IV rzędową: przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierających:
à glikoproteiny: zawierają cukier,
à lipopropeidy: zawierają lipidy,
à nukleoproteidy: zawierają kwas nukleinowy,
à chromoproteidy: zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik- hem,
à fosfoproteidy: zawierają resztę kwasu fosforowego.
Reasumując:
- struktura pierwszorzędowa (podaje sekwencję aminokwasów),
- struktura drugorzędowa określa jak łańcuchy ułożone są w przestrzeni ( spirale, arkusze),
- struktura trzeciorzędowa określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części białka,
- struktura czwartorzędowa określa przestrzenne powiązania kilku cząsteczek w jedną cząsteczkę białka.
Podział białek:
1. Ze względu na funkcje biologiczne:
- transportowe: hemoglobina, transfetyna, albumina osocza, lipoproteiny,
- strukturalne: budulcowe: kolagen, elastyna, keratyna, glikoproteiny,
- odpornościowe i ochraniające: g-globulina, fibrynogen, immunoglobiny,
- regulacyjno- hormonalne: insulina, glukagon, ATHC, ADH,
- toksyny: jad węża,
- kataliza enzymatyczna,
- magazynowania: ferrytyna,
- skurcz, ruch mięśni: aktyna, miozyna.
2. Ze względu na rozpuszczalność kształt cząsteczki:
- fibrylarne: nierozpuszczalne w wodzie; o strukturach włóknistych; odporne na działanie kwasów, zasad i proteaz;
- globularne- rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach, np. roztworze soli.
Białka ulegają denaturacji pod wpływem:
Wysokiej temperatury, mocznika, stężonych kwasów, soli metali ciężkich, stężonych alkoholi i detergentów.
BIAŁKA PROSTE:
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
- PROTAMINY: są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salamina, cyprynina, eozyna, gallina,
- HISTONY: podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych ( komórkowych połączeniu z RNA) , czyli są obecne także w erytrocytach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina,
- ALBUMINY: białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej (mioglobina), osoczu krwi( albumina surowicza krwi) i mleku (laktolubina). Są produkowane w wątrobie. Pełni funkcje transportową w organizmie.
- GLOBULINY: w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym, że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; ilościach odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej. Ulegają denaturacji. Wchodzą w skład hemoglobiny. Występują w grochu, ryżu, owsie.
- PROLAMINY: są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu. Z glutenami tworzą gluten- masa białkowa.
- GLUTELINY: podobnie do prolaminy- to typowe białka roślinna; posiadają zdolność rozpuszczania się rozcieńczonych kwasach i zasadach. Występują w dużych ilościach w zbożach.
- SKLEROPROTEINY: białka charakteryzujące się dużą zawartością cysterny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także praliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki czemu pełnią funkcje podporowe. Do grupy tych białek należy keratyna.
BIAŁKA ZŁOŻONE:
* są połączeniem białka z częścią niebiałkowąà zwaną grupą prostetyczną,
* grupami prostetycznymi mogą być kwasy nukleinowe, barwniki, tłuszcze, metale, cukrowce.
- CHROMOPROTEINY: złożone z białek prostych i grupy prostetycznej- barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, moiglobina, cytochromy).
- FOSFOPROTEINY: zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, wizelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb. Są nie rozpuszczalne w wodzie, ale dobrze rozpuszczalne w zasadach.
- NUKLEOPROTEINY: składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych( kwasy fosforowe, zasady purynowe, cukrowce). Rybonukleoproteiny są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: cytoplazmie rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkiej ilościach także w jądrach komórkowych, komórkowych poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów. Nie rozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczają się w roztworach soli
- LIPODROPROTEINY: połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipopropeidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej,
- GLIKOPROTEINY: ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteiny występują też substancji ocznej i płynie torebek stawowych. Nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w roztworach alkaicznych.
- METALOPROTEINY: zawierają grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
ŹRÓDŁA BIAŁKA:
- do dobrych źródeł białka należą: jaja, mleko i jego przetwory: sery twarogowe i żółte; mięso zwierząt hodowlanych, drobiu i ryb.
AMINOKWASY EGZOGENNE:
-walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, fenyloalanina, tryptofan, lizyna, cysterna, tyrozyna.
AMINOKWASY ENDOGENNE:
- alanina, arginina, glicyna, histydyna, kwas asparganinowy, kwas glutaminowy, pralina, seryna.