w układach ‘in vivo’
Jony Na
+
i K
+
Wykład 3
Ewa Matczak-Jon
Wydział Chemiczny
Jony metali w układach ‘in vivo’
Sód
przenośnik ładunku, równowaga osmotyczna
potas
przenośnik ładunku, równowaga osmotyczna
szybko wiążą i szybko uwalniają ligandy, wiązania
metal-ligand jonowe
magnez
struktura, kataliza
(hydrolaza, izomeraza)
wapń
struktura, wyzwalacz, przenośnik ładunku
wiązania jonowe, bardziej trwale kompleksy niż Na
+
i K
+
Ca
2+
-przejściowe wiązanie do białek, Mg
2+
-kataliza
Mg
2+
~1000 razy wolniej wymienia ligandy w swoim otoczeniu niż
Ca
2+
V, Mn,
Fe
Co, Ni ,
Cu, Zn
, Mo
- centra aktywne
metaloprotein
Jony metali w układach ‘in vivo’
-
Wybrane funkcje metali w metaloproteinach
nie pełniące funkcji katalitycznych
Metaloproteiny
jon metalu jest integralnym
składnikiem białka
metaloenzymy
I. Metaloproteiny nie pełniące funkcji katalitycznych
bia
ł
ka transportuj
ą
ce dwutlen (oddychanie)
hemoglobina, mioglobina
hemocjanina
(mi
ę
czaki, stawonogi)
odwracalne wiązanie O
2
hemerytryna
(bezkręgowce morskie)
bia
ł
ka reguluj
ą
ce ekspresj
ę
genów (strukturalna funkcja metalu)
palce cynkowe
Jony metali w układach ‘in vivo’
-
Wybrane funkcje metali w metaloproteinach
bia
ł
ka przenosz
ą
ce elektrony
białka zawierające klastery-
ż
elazo siarkowe
cytochromy (centrum żelazoporfirynowe)
niebieskie białka miedziowe
9
przekazuj
ą
elektrony enzymom
9
odbieraj
ą
elektrony od enzymów
9
mogą być wbudowane bezpo
ś
rednio
w centrum red-ox metaloenzymu
Jony metali w układach ‘in vivo’
-
Wybrane funkcje metali w metaloproteinach
2. Metaloenzymy
katalizujące reakcje
bez wymiany elektronów
hydrolazy (Zn, Mg)
katalizujące reakcje red-ox
katalizujące dwuelektronowe
reakcje red-ox
katalizujące wieloelektronowe
reakcje red-ox
(4, 6- elektronowe)
9
przy
łą
czanie atomu tlenu do substratu
9
metabolizm tlenu
(O
2
+ 4H
+
+ 4e = 2H
2
O)
(2H
2
O = O
2
+ 4H
+
+ 4e)
9
usuwanie atomu tlenu z substratu
9
metabolizm azotu
(N
2
+6H
+
+ 6e = 2NH
3
)
9
reakcje dehydrogenacji